The SNARE proteins, syntaxin, SNAP-

The SNARE proteins, syntaxin, SNAP-25, and synaptobrevin have long been known to provide the driving force for vesicle fusion in the process of regulated exocytosis. Of particular interest is the initial interaction between SNAP-25 and syntaxin to form the t-SNARE heterodimer, an acceptor for subsequent synaptobrevin engagement. In vitro studies have revealed at least two different dynamic conformations of t-SNARE heterodimer defined by the degree of association of the C-terminal SNARE motif of SNAP-25 with syntaxin. At the plasma membrane, these proteins are organized into dense clusters of 50–60 nm in diameter. More recently, the t-SNARE interaction within these clusters was investigated in live cells at the molecular level, estimating each cluster to contain 35–70 t-SNARE molecules. This work reported the presence of both partially and fully zippered t-SNARE complex at the plasma membrane in agreement with the earlier in vitro findings. It also revealed a spatial segregation into distinct clusters containing predominantly one conformation apparently patterned by the surrounding lipid environment. The reason for this dynamic t-SNARE complex in exocytosis is uncertain; however, it does take us one step closer to understand the complex sequence of events leading to vesicle fusion, emphasizing the role of both membrane proteins and lipids.

Resultados (español) 1:

Las proteínas SNARE, sintaxina, SNAP-25 y synaptobrevin durante mucho tiempo se han sabido para proporcionar la fuerza motriz para la fusión de la vesícula en el proceso de exocitosis regulada. De particular interés es la interacción inicial entre SNAP-25 y sintaxina para formar el heterodímero t-SNARE, un aceptor para synaptobrevin posterior contratación. Estudios in vitro han puesto de manifiesto al menos dos conformaciones dinámicas diferentes de t-SNARE heterodímero definido por el grado de asociación del motivo caja C-terminal del SNAP-25 con la sintaxina. En la membrana plasmática, estas proteínas se organizan en densos racimos de 50 – 60 nm de diámetro. Más recientemente, la interacción t-SNARE dentro de estos grupos fue investigada en células vivas en el nivel molecular, estimación de cada cluster para contener moléculas de 35 – 70 t-SNARE. Este trabajo reportó la presencia de ambos parcialmente y totalmente con cremallera t-SNARE complejo en la membrana del plasma de acuerdo con los anteriores hallazgos in vitro. También reveló una segregación espacial en distintos grupos que contienen predominantemente una conformación aparentemente modelado por el entorno lipídico. La razón de este complejo dinámico t-SNARE en exocitosis es incierta; sin embargo, nos llevan un paso más cerca de entender la compleja secuencia de acontecimientos que condujeron a la fusión de la vesícula, haciendo hincapié en el papel de proteínas de membrana y lípidos.

Resultados (español) 2:

La proteínas SNARE, sintaxina, SNAP-25 y sinaptobrevina han sabido por mucho tiempo para proporcionar la fuerza motriz para la fusión de vesículas en el proceso de exocitosis regulada. De particular interés es la interacción inicial entre SNAP-25 y la sintaxina para formar el heterodímero t-SNARE, un aceptor para el acoplamiento sinaptobrevina subsiguiente. Estudios in vitro han revelado al menos dos conformaciones dinámicas diferentes de t-SNARE heterodímero definidas por el grado de asociación del motivo SNARE C-terminal de la SNAP-25 con sintaxina. En la membrana plasmática, estas proteínas están organizadas en grupos densos de 50-60 nm de diámetro. Más recientemente, la interacción t-SNARE dentro de estos grupos se investigó en células vivas en el nivel molecular, la estimación de cada grupo para contener 35-70 moléculas de t-SNARE. Este trabajo informó de la presencia de ambos complejos parcial y totalmente cremallera t-SNARE en la membrana plasmática de acuerdo con los hallazgos previos in vitro. También reveló una segregación espacial en grupos distintos que contienen predominantemente una conformación aparentemente modelado por el entorno de lípidos rodea. La razón de este complejo dinámico t-SNARE en la exocitosis es incierto; sin embargo, sí nos llevará un paso más cerca de comprender la compleja secuencia de eventos que conducen a la fusión de vesículas, haciendo hincapié en el papel de dos proteínas de membrana y lípidos.

Resultados (español) 3:

Las proteinas SNARE, Syntaxin, Snap - 25, y sinaptobrevina ha sabido por mucho tiempo que proporcionan la fuerza motriz para la fusion de vesiculas en proceso de exocitosis regulada.De particular interés es la interacción entre la snap - 25 y Syntaxin para formar el T - SNARE heterodimero, aceptador para posteriores sinaptobrevina compromiso.Estudios in vitro han revelado por lo menos dos dinámicas distintas conformaciones de T - SNARE heterodimero definida por el grado de asociación de la C - terminal SNARE motivo de la snap - 25 con Syntaxin.En la membrana plasmatica, estas proteínas son organizados en densos racimos de 50 - 60 nm de diámetro.Más recientemente,El T - SNARE interacción dentro de estos grupos se investigó en las celulas vivas en el nivel molecular, la estimación de cada cluster que contiene 35 - 70 T - SNARE moléculas.Este trabajo informa de la presencia de ambos parcialmente y completamente cremallera T - SNARE complejo en la membrana plasmatica de acuerdo con los anteriores resultados in vitro.También reveló una segregación espacial en grupos distintos que contiene predominantemente una conformación aparentemente estampada por el entorno que rodea los lípidos.La razón de esta dinámica T - SNARE complejo en la exocitosis es incierto; sin embargo, esto nos lleva un paso más cerca de entender la compleja secuencia de acontecimientos que condujeron a la fusion de vesiculas,Poniendo de relieve el papel de las proteinas de la membrana y los lípidos.