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las proteínas trampa, syntaxin, snap-25 y sinaptobrevina tiempo que se conocen para proporcionar la fuerza motriz para la fusión de vesículas en el proceso de exocitosis regulada. de particular interés es la interacción inicial entre SNAP-25 y la sintaxina para formar la t-trampa heterodímero, un aceptor para el acoplamiento sinaptobrevina posterior.los estudios in vitro han puesto de manifiesto, al menos, dos conformaciones diferentes dinámicas de t-trampa heterodímero definidas por el grado de asociación de la SNARE motivo C-terminal de la SNAP-25 con sintaxina. en la membrana plasmática, estas proteínas están organizadas en agrupaciones densas de 50-60 nm de diámetro. más recientemente,la interacción t-trampa dentro de estos grupos se investigó en células vivas en el nivel molecular, la estimación de cada grupo para contener 35-70 moléculas de t-trampa. este trabajo informó de la presencia de ambos parcialmente y completamente complejo con cremallera t-lazo en la membrana de plasma de acuerdo con el anterior hallazgos in vitro.también reveló una segregación espacial en distintos grupos que contienen predominantemente una conformación aparentemente modelado por el entorno lipídico circundante. la razón de este complejo dinámico t-trampa en la exocitosis es incierto, sin embargo, sí nos llevará un paso más cerca de comprender la compleja secuencia de acontecimientos que llevaron a la fusión de vesículas,destacando el papel de ambas proteínas y lípidos de membrana.
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